酶通常通过催化活力来测定-分光光度计的应用
酶活力的测定
事实上是不可能直接测量任何酶的量的。理论上讲，如果一种酶含
有某些罕见的和特异的特点，譬如金属离子，那么测定那一特点就是测
量出了酶的量。然而，这是假设在这个系统中除含有金属离子外不存在
其他任何组分。并且除非是较纯的酶制剂，否则这种假设对所有的酶来
说都是不能证实的。因此直接测定酶的方法没有普遍的应用价值。
酶通常是通过它们的催化活力来测定的，即测定酶所催化的反应的
速率并与未被酶催化的反应速率相比较。就大多数反应来说，未被催化
的反应速率是非常低的，并且对所有的实用目的来说可以忽略。然而必
须指出，在任何给定的一系列实验条件下，在用这种近似法以前速率要
低。
测定酶促反应的方法就象已知的酶促反应的数目一样，也是各种各
样的。然而，可以看出某些实验技术的适用范围是很广的。
分光光度法：如果在底物向产物的转化中，在紫外光和可见光光谱
范围内，反应系统的光吸收性质有某些特异的和适当大的变化的话，那
么这种变化就可以利用来追踪这个反应。在追踪NAD是辅酶的反应中，
此项技术特别有用。NAD和NADH=者的较大吸收峰都在260毫微米，而在
这个波长时二者等克分子溶液的吸收之间仅有一个小的百分率差别。然
而，NADH在340毫微米还有一个吸收峰，NAD在这个波长的吸收则微不足
道。所以可以通过测量醇和NAD的合适溶液在340毫微米处的光吸收来研
究醇脱氢酶。在一个给定的时刻加入一定量的酶，每15秒的间隔测定一
下这个系统的光吸收，共测3分钟。光吸收的增长率即是形成的NADH的
量，也就是所催化的反应的速率的度量。
