蛋白质在不同离子强度溶液中溶解度的不同-生物化学
溶解性、盐溶及盐析
一个较常用的较古老的纯化蛋白质的方法是根据蛋白质在不同离子
强度的溶液中溶解度的不同来分离，在溶液被浓缩时，许多蛋白质的溶
解度不同程度的降低从而沉淀，而另外的蛋白质依然溶解。这样不同的
蛋白质由于溶解度的不同就可以在离心的时候被沉降并被分离。通过溶
解度的不同来分离蛋白质是纯化中经常用到的一个步骤。
在水溶液中，蛋白质溶解度的差别很大。膜蛋白在水溶液中是不溶
解的，许多结构蛋白如胶原质本身在常规的物理环境下也不溶于水。
离心
离心是为了分离不同质量的分子。严格地说，这种方法不是完全精
确的，因为离心还依赖于其他因素，如分子形状、温度以及溶解度。重
的分子比轻的分子沉降快，这是由实验证明的——将水和沙子的混合物
放人容器中观察沙子沉到容器底部的时间。这也是我们每天都能见到的
现象：重的物体由于地球引力而降落。然而仔细观察可以发现小的颗粒
仍然溶解在溶剂中。小分子如蛋白质由于布朗运动使它们的浮力与引力
相抵消了。
在细胞生物学中，分级分离过程是非常重要的，被广泛运用于纯化
细胞、亚细胞器或小的组分以进行后续的生物化学研究。大肠杆菌细胞
的破碎会产生包含不同质量的微粒的细胞膜和胞质物。这些微粒可以通
过离心来分离，这是一个通过加大对溶剂中微粒的压力来加快沉降速率
的过程。
